Ферменты (энзимы) — специфические катализаторы органической природы, образуемые живыми клетками, но в своём действии независимые от присутствия этих последних.
Химическая природа ферментов ещё не выяснена, т. к. коллоидный характер этих веществ создаёт большие трудности и исследованиях такого рода. Считают, что фермент состоит из коллоидного носителя белкового характера и связанной с ним специфической активной группы. Первый определяет физико-химические свойства фермента, вторая — его специфическое действие, как катализатора определённых реакций. Исследование природы этих веществ затрудняется также их малой устойчивостью к отношении внешних воздействий, причём стойкость их уменьшается по мере их очистки от примесей, оказывающих на них защитное действие. Действие ферментов сильно зависит от условий среды, в которой они находятся. Наиболее сильное влияние на их действие оказывает кислотность среды, и для каждого характерна определённая концентрация водородных ионов, при которой он проявляет максимальную активность. Однако в некоторых случаях наблюдаются смещения этой оптимальной реакции в зависимости от наличия других веществ, температуры или характера вещества, на которое действуют (субстрат), если действие не ограничивается одним веществом, а распространяется па группу сходных веществ. Большое влияние на действие ферментов оказывает температура: как и у других химических реакции, скорость ферментных реакций увеличивается в 2—3 раза при увеличении температуры на 10°. При температурах выше 40—50° начинает заметно сказываться термолабильность этих веществ и скорость его теплового разрушения становится настолько большой, что уменьшение его количества сказывается на скорости вызываемой им реакции, и последняя начинает заметно падать; в результате наблюдается наличие оптимальной температуры действия.
Многие вещества влияют на активность ферментов, одни угнетая, другие усиливая их действие. Среди последних имеются специфические активаторы. Если после удаления такого активатора фермент полностью теряет активность, а по прибавлении данного вещества к инактивированному ферменту последний снова становится активным, то такой специфический активатор носит название кофермента. Среди веществ, угнетающих действие, следует назвать соли тяжелых металлов; их угнетающее действие является обратимым процессом, и часто фермент полностью восстанавливает свою активность после обработки раствора сероводородом. Не все ферменты образуются живым организмом всегда в одинаковых количествах. Образование многих из них зависит от внешних условий, а иногда происходит лишь в случаях, когда в распоряжении организма имеются вещества, которые должны быть расщеплены этими ферментами. Образование ферментов, действие которых тесно связано с основными жизненными процессами, например, дыханием, менее подвержено влиянию внешних условий.
Специфичность наиболее резко выражена у веществ, расщепляющих глюкозиды и дисахариды, и у низших протеаз, но значительно слабее у высших протеаз и липаз, которые способны расщеплять широкие группы веществ. От обычных неорганических катализаторов ферменты отличаются специфичностью.
Терминология довольно разнообразна; многие носят чисто эмпирические названия (пепсин, трипсин, эмульсин). По рациональной терминологии название составляется из корня названия субстрата и суффикса —аза, например: протеин — протенуаза, глюкозид — глюкозидаза.
Классификация
Ферменты разделяются на 2 больших группы. К первой (гидролазы) относятся вещества, катализирующие гидролитические процессы (и обратные процессы синтеза с выделением частицы воды); сюда относятся пищеварительные и часть внутриклеточных ферментов, роль которых сводится к подготовке сложных веществ к более глубоким превращениям; ко второй (десмолазы) — катализаторы, осуществляющие глубокие изменения веществ, которые происходят в процессах дыхания и брожения; обычно это реакции окисления или сопряжённые окислительно-восстановительные процессы, сопровождающиеся разрывом связи между двумя атомами, идущие с выделением больших количеств энергии и являющиеся её источником для живого организма.
Гидролитические ферменты делятся на следующие группы.
Эстеразы, расщепляющие сложные эфиры (вещества, расщепляющие жиры, выделяются в отдельную группу липаз).
Карбогидразы, гидролизующие углеводы — амилазы, расщепляют крахмал до дисахарида мальтозы, гексозидазы расщепляют мальтозу и дисахариды до моносахаридов. Специфичность выражена резко, и мальтаза, гидролизующая мальтозу, не может расщепить сахарозу или лактозу, и обратно: ни сахараза, ни лактаза не могут гидролизировать мальтозу.
Протеазы расщепляют белки, разрывая пептидную связь между углеродом и азотом. Расщепление белка до аминокислот происходит в несколько стадий, осуществляемых несколькими ферментами. К этой группе относят известные ферменты пищеварительного тракта: пепсин желудка, работающий в резкокислой среде, и трипсин поджелудочной железы, работающий в щелочной среде. Внутриклеточные протеазы распространены в животных, растительных тканях. Сюда же относятся амилазы, гидролизующие кислотные амиды, например, уреаза растений и микроорганизмов, гидролизующая мочевину до аммиака и углекислоты. К группе десмолаз относятся многочисленные вещества, участвующие в процессах дыхания и брожения; эти процессы состоят из ряда отдельных, последовательных реакций, из которых каждая осуществляется при участии особого фермента. Сюда же относятся оксидазы и пероксидазы, окисляющие вещества фенольной природы и широко распространённые в растительном мире; по-видимому, они играют вспомогательную роль в процессах глубокого распада веществ, происходящих в живых клетках под влиянием окислительно-восстановительных ферментов.