медицинский портал

Разделы медицины

  • Информация
    • Акушерство и гинекология
    • Детская хирургия
    • Гастроэнтерология
    • Колопроктология
    • Нейрохирургия
    • Онкология
    • Отоларингология
    • Пластическая хирургия
    • Сосудистая хирургия
    • Травматология и ортопедия
    • Урология
    • Флебология
    • Хирургия
    • Эндокринология
    • Препараты
    • Пациентам

Что такое иммуноглобулин ?

Иммуноглобулин (Ig) это белок, образующийся в лимфоцитах, обладающий активностью антитела.

Иммуноглобулины образуются в иммуноцитах в процессе гуморального иммунного ответа и есть его главными эффекторами. Они соединяются с теми антигенами, которые вызывают их образование. Ig встречаются в свободном состоянии в плазме крови, других жидкостях организма, но выявляются также в качестве антиген-связывающих рецепторов на клетках лимфоидной системы.

Иммуноглобулины используются как лекарства при разных иммунодефицитных и инфекционных заболеваниях. Их предлагают к продаже многие интернет аптеки Украины, причем такая покупка более удобна, чем в обычных аптеках.

Благодаря исследованиям Портера и Эдельмана (Нобелевская премия по медицине 1972 года) была выяснена структура Ig-молекулы. Основная единица иммуноглобулина с молекулярной массой приблизительно 150 000 состоит из двух идентичных легких цепей (light chains, англ.— L-цепи) и двух тяжелых цепей (heavy chains, англ.). Эти цепи связаны между собой дисульфидными мостиками и нековалентными, прежде всего водородными связями. Легкие цепи имеют молекулярную массу 22 500 и состоят из 210—220 остатков аминокислот. Тяжелые цепи, которые отличаются у различных классов Ig (изотипы), имеют молекулярную массу 50 000 и 75 000; точное количество аминокислот для всех изотипов не известно.

Предсуществуют ли гены для синтеза вариабельного участка полипептидной цепи иммуноглобулинов в оплодотворенной яйцеклетке (germline theory, англ.) или они возникают в эмбриональной фазе вследствие соматических мутаций нескольких различных генов, до сих пор точно не установлено.

Схема расположения внутрицепочных дисульфидных связей участка молекулы гаммаглобулина и локализация доменов.

Дисульфидные связи, находящиеся внутри полипептидной цепи Ig, обусловливают стабилизацию молекулы и характерную упаковку цепей. Ограниченный дисульфидными связями участок цепи со стабильной конформацией, трудно доступный для разрушающего действия протеаз. Участки цепи между доменами, напротив, относительно легко поддаются воздействию протеолитических ферментов. Анализ последовательности аминокислот показал, что все домены гомологичны.

Для обнаружения Ig используют их характерные физико-химические свойства, а также особенности их антигенной структуры. Наиболее применимым качеств, методом является иммуноэлектрофорез, а количественно — гель-диффузия по методу Манчини.

Видео:

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

Купить другую книгу из каталога

Медицинский сайт Surgeryzone

© 2010  
Информация не является указанием для лечения. По всем вопросам обязательна консультация врача.
Создание сайта: веб-студия "Квітка на камені"