Ферменты (энзимы) — специфиче­ские катализаторы органической природы, образуемые живыми клетками, но в своём действии независимые от присутствия этих последних.

Химическая природа ферментов ещё не выяснена, т. к. коллоидный характер этих веществ создаёт большие трудности и исследованиях такого рода. Считают, что фермент состоит из коллоидного носителя белкового характера и связанной с ним специфической активной группы. Первый определяет физико-химические свойства фермента, вторая — его специфическое дей­ствие, как катализатора определённых реакций. Исследование природы этих веществ за­трудняется также их малой устойчивостью к отношении внешних воздействий, при­чём стойкость их уменьшается по мере их очистки от примесей, оказывающих на них защитное действие. Действие ферментов сильно зависит от условий среды, в которой они находятся. Наиболее сильное влияние на их действие оказывает кислотность среды, и для каждого характерна определён­ная концентрация водородных ионов, при которой он проявляет максимальную актив­ность. Однако в некоторых случаях наблюдаются смещения этой оптимальной реак­ции в зависимости от наличия других веществ, температуры или характера вещества, на которое действуют (субстрат), если дей­ствие не ограничивается одним веще­ством, а распространяется па группу сход­ных веществ. Большое влияние на действие ферментов оказывает температура: как и у других химиче­ских реакции, скорость ферментных реак­ций увеличивается в 2—3 раза при увеличении температуры на 10°. При температурах выше 40—50° начинает заметно сказываться термола­бильность этих веществ и скорость его теплового разрушения становится настолько боль­шой, что уменьшение его количества сказы­вается на скорости вызываемой им реакции, и последняя начинает заметно падать; в результате наблюдается наличие опти­мальной температуры действия.

Многие вещества влияют на активность ферментов, одни угнетая, другие усиливая их дей­ствие. Среди последних имеются специфи­ческие активаторы. Если после удаления такого активатора фермент полностью теряет активность, а по прибавлении данного ве­щества к инактивированному ферменту последний снова становится активным, то такой специфический активатор носит на­звание кофермента. Среди веществ, угне­тающих действие, следует назвать соли тяжелых металлов; их угнетающее дей­ствие является обратимым процессом, и часто фермент полностью восстанавливает свою активность после обработки раствора сероводородом. Не все ферменты образуются живым организмом всегда в одинаковых количествах. Образование многих из них зависит от внешних условий, а иногда происходит лишь в случаях, когда в распоряжении организма имеются вещества, которые должны быть расщеплены этими ферментами. Образова­ние ферментов, действие которых тесно связано с основными жизненными процессами, например, дыханием, менее подвержено влия­нию внешних условий.

Специфичность наиболее резко выражена у веществ, расщепляющих глюкозиды и дисахариды, и у низших протеаз, но значительно слабее у высших протеаз и липаз, которые способны расщеплять широкие группы ве­ществ. От обычных неорганических ката­лизаторов ферменты отличаются специфичностью.

Терминология довольно разнообраз­на; многие носят чисто эмпирические на­звания (пепсин, трипсин, эмульсин). По рациональной терминологии название составляется из корня названия суб­страта и суффикса —аза, например: про­теин — протенуаза, глюкозид — глюкозидаза.

Классификация

Ферменты разделяются на 2 больших группы. К первой (гидролазы) относятся вещества, катализирующие гидролитические про­цессы (и обратные процессы синтеза с вы­делением частицы воды); сюда относятся пищеварительные и часть вну­триклеточных ферментов, роль которых сводится к подготовке сложных веществ к более глубоким превращениям; ко второй (десмолазы) — катализаторы, осуществляющие глубокие изменения веществ, которые происходят в процессах дыхания и брожения; обычно это реакции окисления или сопряжённые окислительно-восстановительные процессы, сопровождающиеся разрывом связи между двумя атомами, идущие с выделением боль­ших количеств энергии и являющиеся её источником для живого организма.

Гидролитические ферменты делятся на следую­щие группы.

Эстеразы, расщепляющие сложные эфиры (вещества, расщепляющие жиры, выде­ляются в отдельную группу липаз).

Карбогидразы, гидролизующие угле­воды — амилазы, расщепляют крахмал до дисахарида мальтозы, гексозидазы рас­щепляют мальтозу и дисахариды до моносахаридов. Специфичность выражена резко, и мальтаза, гидролизующая мальтозу, не может расщепить сахарозу или лактозу, и обратно: ни сахараза, ни лактаза не могут гидролизировать мальтозу.

Протеазы расщепляют белки, разры­вая пептидную связь между углеродом и азотом. Расщепление белка до амино­кислот происходит в несколько стадий, осуществляемых несколькими ферментами. К этой группе относят известные ферменты пищеварительного тракта: пепсин желудка, работающий в резкокислой среде, и трипсин поджелудочной железы, работающий в щелочной среде. Внутри­клеточные протеазы распростра­нены в животных, растительных тканях. Сюда же относятся амилазы, гидролизую­щие кислотные амиды, например, уреаза растений и микроорганизмов, гидролизующая моче­вину до аммиака и углекислоты. К группе десмолаз относятся многочисленные вещества, участвующие в процессах дыхания и бро­жения; эти процессы состоят из ряда отдельных, последовательных реакций, из которых каждая осуществляется при участии особого фермента. Сюда же относятся оксидазы и пероксидазы, окисляющие вещества фе­нольной природы и широко распростра­нённые в растительном мире; по-видимому, они играют вспомогательную роль в про­цессах глубокого распада веществ, про­исходящих в живых клетках под влия­нием окислительно-восстановительных ферментов.

[relatedposts]
Статью подготовил и отредактировал: врач-хирург Пигович И.Б.

Полезно:

от admin

Добавить комментарий

Ваш e-mail не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

Adblock detector